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科學家繪制tau蛋白細節圖

2020-02-10 中國科學報 魯亦
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  長期以來,tau蛋白被認為與阿爾茨海默氏癥和其他一些使人衰弱的腦部疾病有關。但科學家一直在努力研究tau蛋白是如何從正常的功能性形式轉變為錯誤折疊的有害形式的。

  現在美國哥倫比亞大學祖克曼研究所和佛羅里達州梅奧診所的研究人員已經觀察到tau蛋白前所未有的細節。通過分析病人的腦組織,該研究小組發現,tau蛋白的改變可能會影響其在人腦細胞中錯誤折疊的不同方式。這些差異與將要發生的神經退行性疾病類型以及疾病在大腦中傳播的速度密切相關。

  研究人員使用了兩種互補的技術繪制tau蛋白的結構,并破譯附加分子(PTM)對其表面的影響。這些新的結構可能有助于研究人員識別新的生物標志物,在癥狀出現之前檢測到這些疾病,并設計針對特定PTM的新藥。相關研究成果近日發表于《細胞》。

  領銜該研究的哥倫比亞大學研究員Anthony Fitzpatrick表示,“我們提出了令人信服的證據,表明PTM在蛋白質病中起著重要的結構作用。這是神經退行性疾病的集合,其特征是錯誤折疊的tau蛋白的毒性積聚?!?/p>

  沒有兩個蛋白質病是完全一樣的。每一種病都會影響大腦的不同部位,甚至不同的細胞類型,從而導致不同的癥狀。例如,阿爾茨海默氏癥在海馬體中出現,因此影響記憶。慢性創傷性腦病是一種最常見于創傷性腦損傷幸存者的疾病,可導致運動、記憶或情感方面的問題,具體取決于大腦的哪些區域受到影響。

  研究人員使用冷凍電鏡觀察了病變人腦組織中的tau蛋白絲,并重建了tau纖維的結構,為研究它們如何形成、生長和擴散到整個大腦提供了新視角。研究人員還使用質譜分析,確定了tau表面PTM的化學成分。

  科學家分析了阿爾茨海默氏癥和皮質基底核退化癥患者的腦組織樣本。結果發現,tau表面PTM之間的交叉影響了tau蛋白絲的結構,導致不同疾病中觀察到的tau蛋白絲的差異,甚至不同患者之間的差異。

打印 責任編輯:侯茜
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